cs.3b-international.com
Nové lécby Alzheimerovou chorobou mohou vzniknout z modelování "proteinu tepelného soku"
Jednou z charakteristických znaku Alzheimerovy choroby je abnormální shluk beta-amyloidních proteinu v mozku, coz vede ke smrti mozkových bunek. Objev, ze malé proteiny tepelného soku zabranují nekontrolovanému shlukování bílkovin, umoznují vyvinout léky, které napodobují tento efekt. Nová studie nyní ucinila dalsí krok tím, ze odhalila, jak malé proteiny tepelného soku interagují s beta-amyloidem, aby se zabránilo hromadení.
Tyto snímky elektronového mikroskopu ukazují beta-amyloid v neprítomnosti (vlevo) a prítomnosti (vpravo) alphaB-krystalinu.
Zápocet obrázku: Andi Mainz / TUM
Výzkumníci z Technické univerzity v Mnichove (TUM) a Helmholtz Zentrum München, oba v Nemecku, informují o svých zjisteních v casopise Strukturní a molekulární biologie prírody.
Malé proteiny tepelného soku jsou "pomocné" nebo "chaperonové" proteiny, které plní radu rolí, vcetne ochrany jiných bílkovin v dobe stresu, aby se zabránilo tomu, ze se stanou abnormálními, jako je skládání do spatného tvaru nebo shlukování, pokud by nemely.
Jedním z duvodu porozumení temto pomocným proteinum je nadeje, ze se budou pouzívat jako cinidla pri lécbe chorob, které zpusobují mozkové ztráty, jako je napríklad Alzheimerova choroba. Drobné proteiny tepelného soku se pripojují k deformovaným proteinum dríve, nez se zacnou agregovat a udrzují je v rozpustném stavu - a tím zabranují hromadení.
V prípade Alzheimerovy choroby je protein tepelného soku, který zastavuje agregaci beta-amyloidu a vytvárí dlouhé vlákny, které upchávají mozkové bunky, nazývaný alfa-B-krystalin. Jiné proteiny tepelného soku jsou spojeny s neurodegenerativními chorobami, jako je Parkinsonova choroba a roztrousená skleróza.
Dve vlastnosti zastavují beta-amyloidní shlukování
V nové studii odhaluje tým vedený Berndem Reifem, profesorem chemie na TUM a vedoucím skupiny v Helmholtz Zentrum München, jak struktura alfa-B-krystalinu interaguje s beta-amyloidem, aby se zabránilo hromadení, které je videt v Alzheimerove chorobe.
Pri pouzití NMR spektroskopie v pevné fázi výzkumníci identifikovali presná místa v strukture alfa-B-krystalinu, která se pripojují k beta-amyloidu. Dosazení je výsledkem nenásilné práce kvuli výzvám, které predstavuje slozitost alfa-B-krystalinu, jak vysvetluje prof. Reif:
"Alfa-B-krystalin existuje v ruzných formách, které obsahují 24, 28 nebo 32 dílcích jednotek, které jsou trvale vymenovány. Krome toho má vysokou molekulovou hmotnost.
Tým zjistil, ze alfa-B-krystalin pouzívá dva prvky své struktury k zablokování agregacního procesu. Jeden rys umoznuje pripojit se k jednotlivým beta-amyloidum, aby se zabránilo jejich hromadení do fibril a dalsí "tesní" jiz vytvorené vlákna, aby se zabránilo jejich pridávání více amyloidu.
Objev poskytuje model pro vedce, kterí se zajímají o inzenýrské proteiny, které emulují tyto alfa-B-krystalické vlastnosti, aby se specificky navázaly na beta-amyloid a podobné proteiny.
Studie vychází z drívejsího výzkumu Zdravotní novinky dnes hlásené v breznu 2014, kdy tým vedený jiným clenem TUM také zjistil, ze proteiny tepelného soku ovlivnují agregaci tau proteinu - dalsí charakteristickou znacku Alzheimerovy choroby.
V soucasné dobe je priblizne 37 000 lidí v Irsku postizeno epilepsií, nyní vedci z neurologie identifikovali nový gen, který se do této poruchy podílí. Nálezy týmu mohou pomoci pri vývoji nové moznosti lécby tohoto onemocnení. Studie, kterou provedli vedci z Royal College of Surgeons in Ireland (RCSO), je publikována v Nature Medicine.
Lidé se mohou naucit líbit zdravé potraviny, naznacují mozkové skeny
Malá studie s pouzitím mozkových skenu naznacuje, ze návyková síla nezdravých, vysokokalorických potravin muze být snízena a mozek se rekvalifikoval tak, aby uprednostnoval zdravé a méne kalorické potraviny. Úcastníci, kterí následovali sestimesícní program chování na základe chování, ukázali významné zmeny ve zpusobu, jakým odmenování center v jejich mozku reagovalo na dva druhy potravin.
