Jak jsou bílkovinné clumpy oddeleny

Amyloidní vlákna jsou proteinové agregáty a prestoze jsou spojeny s mnoha neurodegenerativními chorobami, jako je Parkinsonova choroba, mohou také hrát prospesné, ochranné role. U kvasinek jsou napríklad tato vlákna spojena s vývojem a zvýsením prezití.
U lidí tvorí amyloidní vlákna biologické nanostruktury, které obsahují pigmenty a jiné molekuly, a mohou také hrát dulezitou roli v dlouhodobé pameti. Tato vlákna jsou v prírode jednou z nejstabilnejsích struktur na bázi proteinu, takze kdyz jsou skodlivé pri onemocneních, jako je Parkinsonova choroba, jsou pro bunky extrémne obtízné rozbít.
Martin Duennwald a AnaLisa Echeverria z Bostonského biomedicínského výzkumného institutu a James Shorter, odborný asistent biochemie a biofyziky na univerzite v Pennsylvánii, se vydali na to, aby nasli zpusoby, jak podporit budování výhodných amyloidních vláken nebo zvrátit jejich patogenní shromázdení , na prání. Studie je zverejnena v roce 2006 PLoS Biology.
Kvasinky mají protein nazývaný Hsp104, který muze rychle rozlozit amyloidní vlákna a tato aktivita je významne zvýsena skupinou malých proteinu tepelného soku. Lidé a jiná zvírata vsak nemají protein Hsp104, a tak vyvolávají otázku, zda jsou lidské bunky také schopny rozkládat amyloidní vlákna?
V této studii výzkumníci zjistili, ze kdyz Hsp104 chybí, kvasinky malé proteiny tepelného soku pracují spolecne s jinými bílkovinami k rozlození amyloidních vláken. Proteiny pomalu odstranují kazdou podjednotku jeden po druhém od spicek vláken. Tento tým byl touto cinností prekvapen, nebot tyto proteiny jsou nejlépe známé svou úlohou v prevenci shlukování bílkovin.
Shorter vysvetlil:

"Je pozoruhodné, ze lidský protein s malým tepelným sokem, HspB5, stimuluje dalsí proteiny zdravého soku, Hsp110, Hsp70 a Hsp40, postupne depolymerizovat amyloidní vlákna tvorená aplha-synucleinem, které se podílejí na Parkinsonove nemoci. tímto systémem a ne toxickými oligomery [delsí retezce podjednotek], veríme, ze je to extrémne bezpecný zpusob, jak rozpustit amyloid. "

Podle výzkumníku jsou u lidí také prítomny proteiny mechanismu rozpadu amyloidu v kvasinkách. Proto jsou lidské proteiny s malým tepelným sokem schopny pracovat spolecne s jinými proteiny k rozlození amyloidních vláken, a to i bez Hsp104.
Uvádejí, ze tato zjistení mohou vést k vývoji nových terapií pro ruzné neurodegenerativní poruchy.
Jejich úkolem je aktivovat strojní zarízení u lidí, aby oddelily choroboplodné amyloidní vlákna tam a tam, kde je to nutné, zvýsením exprese proteinu tepelného soku.
Dalsím krokem pro vedce bude zvýsit aktivitu strojního zarízení, snad s malými molekulami podobnými lékum, u zvírecích modelu neurodegenerativních onemocnení.
Napsal Grace Rattue